Questão 79689
PEQUENO PRINCIPE 2019
(Fac. Pequeno Príncipe PR/2019) A teoria do encaixe induzido (Induced Fit) foi desenvolvida por Koshland e colaboradores e mostra que ligantes e receptores não são tão rígidos como se imaginava. De acordo com essa teoria, o substrato induz uma mudança conformacional na enzima com a qual ele interage. Essas mudanças garantem um melhor ajuste entre o sítio ativo e o substrato.
Alguns autores comparam esse encaixe com um aperto de mão, o qual vai se moldando e se tornando cada vez mais forte. Quando o substrato interage com o sítio ativo da enzima, surgem ligações que induzem mudanças, as quais permitem que mais ligações sejam estabelecidas. Com isso, o sítio ativo envolve cada vez mais o substrato, mantendo-o em seu local.
Disponível em: https://mundoeducacao.bol.uol.com.br/biologia/teoria-encaixe-induzido.htm.
Acesso 03 de fev.2019.
O que permite a atividade catalítica de uma enzima são as suas características dentre quais foi citado CORRETAMENTE
a ligação ao substrato apresenta sítio específico permitindo que uma enzima só se ligue a um substrato, mas o substrato pode se ligar a vários tipos diferentes de enzimas.
a enzima não sofre mudanças químicas como consequência da reação que catalisa.
a enzima aumenta a velocidade de reação química e faz ocorrer uma reação que não ocorreria em sua ausência.
enzimas não apresentam a capacidade de aumentar a velocidade reversa de uma reação química.
enzimas aumentam a velocidade de reação e a energia de ativação.
Gabarito:
a enzima não sofre mudanças químicas como consequência da reação que catalisa.
Resolução:
a) Incorreta. um substrato se liga especificamente a um sítio ativo de uma enzima, e não a vários tipos diferentes de enzimas.
b) Correta.
c) Incorreta. As enzimas possuem a capacidade de aumentar a velocidade da reação, mas não fazem ocorrer uma reação que não aconteceria em sua ausência.
d) Incorreta. Enzimas podem sim aumentar a velocidade reversa de uma reação, da mesma forma que fazem com a reação direta.
e) Incorreta. Enzimas não aumentam a energia de ativação necessária para uma reação, e sim a diminuem.